Ir al contenido principal Ir al menú de navegación principal Ir al pie de página del sitio

Efecto de la fuente de carbono y el tipo de inóculo sobre la producción de enzimas hidrolíticas del hongo anaeróbico ruminal Neocallimaxtis frontalis NFT 101

Corporación Colombiana de Investigación Agropecuaria (Agrosavia)
##plugins.generic.jatsParser.article.authorBio##
×

Olga Lucía Mayorga

Programa Nacional de Fisiología y Nutrición Animal, A.A. 240142-Las Palmas, Bogotá.
Universidad Nacional de Colombia,
##plugins.generic.jatsParser.article.authorBio##
×

Elizabeth López

Departmento de Química, Facultad de Ciencias, Ciudad Universitaria, Bogotá.

CORPPOICA
##plugins.generic.jatsParser.article.authorBio##
×

Tito Efraín Díaz

Subdirección de Investigación Estratégica, A.A. 240142-Las Palmas, Bogotá.
Corporación Colombiana de Investigación Agropecuaria (Agrosavia)
##plugins.generic.jatsParser.article.authorBio##
×

Rolando Barahona

Programa Nacional de Fisiología y Nutrición Animal, A.A. 240142-Las Palmas, Bogotá.
Hongos anaeróbicos ruminales Enzimas hidrolíticas Endoxilanasa Endoglucanasa Exopo0liglucanasa

Resumen

El crecimiento y producción de enzimas del hongo anaeróbico Neocallimastix frontalis NFT 101, aislado del rumen de un ovino de un ecosistema tropical fue evaluado en un rango de fuentes de carbono y variando la forma de inoculación (estados mótil y vegetativo). Cuando se usó una suspensión de zoosporas (estado mótil) como inóculo, el hongo creció sobre xilosa, carboximetilcelulosa, celulosa en polvo, algo­dón, papel de filtro, pectina cítrica y heno de avena, pero no creció sobre arabinosa, xilano y pectina de manzana. Al inocular con fragmento de heno colonizado (estado vegetativo) hubo crecimiento en todas las fuentes de carbono con excepción de ara­binosa. El complejo de enzimas hidrolíticas de este hongo incluyó endoxilanasas, endoglucanasas y exopoligalacturonasas, las que fueron liberadas principalmente al medio de cultivo, aunque se detectó actividad significativa de estas enzimas en la fracción asociada a la pared fungal, especialmente en el caso de la endoglucanasa. La principal actividad enzimática observada fue endoxilanolítica, que fue unas 100 y 1.000 veces mayor a la de endoglucanasa y exopoligalacturonasa, respectivamente. La producción de enzimas hidrolíticas fue constitutiva, pero al igual que el patrón de fermentación, la actividad fue regulada por la fuente de carbono usada en el medio de crecimiento y en menos medida por el estado de desarrollo fungal del inóculo. Dentro de las fuentes de carbono evaluadas las que presentaron un mejor balance entre la actividad enzimática y el crecimiento fungal fueron la celulosa en polvo, el heno de avena, el papel filtro y el xilano, previo proceso de adaptación.

 

 

Olga Lucía Mayorga, Corporación Colombiana de Investigación Agropecuaria (Agrosavia)

Programa Nacional de Fisiología y Nutrición Animal, A.A. 240142-Las Palmas, Bogotá.

Elizabeth López , Universidad Nacional de Colombia,

Departmento de Química, Facultad de Ciencias, Ciudad Universitaria, Bogotá.

Tito Efraín Díaz, CORPPOICA

Subdirección de Investigación Estratégica, A.A. 240142-Las Palmas, Bogotá.

Rolando Barahona, Corporación Colombiana de Investigación Agropecuaria (Agrosavia)

Programa Nacional de Fisiología y Nutrición Animal, A.A. 240142-Las Palmas, Bogotá.
Mayorga, O. L., López , E., Díaz, T. E., & Barahona, R. (2005). Efecto de la fuente de carbono y el tipo de inóculo sobre la producción de enzimas hidrolíticas del hongo anaeróbico ruminal Neocallimaxtis frontalis NFT 101. Ciencia Y Tecnología Agropecuaria, 6(1), 12–19. https://doi.org/10.21930/rcta.vol6_num1_art:31

Arcos, M. L. 1998. Aislamiento, conservación y evaluación de la cinética de crecimiento y actividad celulolítica de cepas de Fibrobacter succinogenesis de bovinos en pastoreo de gramíneas tropicales. Tesis de maestría en Microbiología Industrial, Pontificia Universidad Javeriana, Bogotá, Colombia.

Bauchop, T. 1979. Rumen anaerobic fungi of cattle and sheep. Appl Environ Microbiol, 38: 148-158.https://doi.org/10.1128/AEM.38.1.148-158.1979

Bera, C., Gaudet, G. y Forano, E. 1998. Regulation of glycosyl-hydrolase gene expression in Fibrobacter succinogenes S85. En: Ohmiya, K., Hayashi, K., Sakka, K., Kobayashi, Y., Karita, S. y Kimura, T. (eds.) Genetics, biochemistry and ecology of cellulose degradation. Uni Publishers Co., Ltd., Japan, pp. 541-544.

Blanco, P., Sieiro, C. y Villa, T. G. 1999. Mini Review: Production of pectic enzymes in yeasts. FEMS Microbiol Lett, 175: 1-9. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1999.tb13595.x

Borneman, W.S., Akin, D. E. y Ljungdahl, L. G. 1989. Fermentation products and plant cell wall-degrading enzymes produced by monocentric and polycentric anaerobic ruminal fungi. Appl Environ Microbiol, 55,5: 1066-73. https://doi.org/10.1128/AEM.55.5.1066-1073.1989

Borneman, W. S. y Akin, D. E. 1990. Lignocellulose degradation by rumen fungi and bacteria: ultrastructure and cell wall degrading enzymes. En: D.E. Akin, L.G. Ljungdahl, J.R. Wilson y P.J. Harris (eds.). Microbial and plant opportunities to improve lignocellulose utilization by rumi¬nants. Elsevier, Nueva York. pp. 325-339.

Cañón, S.Y. 1999. Caracterización del ciclo biológico in vitro y criopreservación de un hongo anaerobio ruminal de un ovino. Tesis para optar el titulo de biólogo, Universidad Nacional de Colombia, Facultad de Ciencias, Departamento de Biología.

Dijkerman R., Ledeboer J., Op Den Camp H.J.M., Prins R.A. y Van Der Drift C. 1997. The anaerobic fungus Neocallimastix sp. Strain L2: growth and production of (hemi)cellulolytic enzymes on a range of carbohydrate substrates. Curr Microbiol, 34: 91-96. https://doi.org/10.1007/s002849900150

Duskova, D. y Marounek, M. 2001. Fermentation of pectin and glucose, and activity of pectin-degrading enzymes in the rumen bacterium Lachnospira multiparus. Lett Appl Microbiol, 33: 159-163. https://doi.org/10.1046/j.1472-765x.2001.00970.x

Gardner, R. G., Wells, J. E., Russell, J. B. y Wilson, D. B. 1995. The effect of carbo¬hydrates on the expression of the Prevotella ruminicola β-1,4-D-endoglucanase. FEMS Microbiol Lett, 125: 305-310. https://doi.org/10.1016/0378-1097(94)00515-S

Gordon, G.L.R. y Philips, M.W. 1992. Extracellular pectin lyase produced by Neocallimastix sp. LM1, a rumen anaerobic fungus, Lett Appl Microbiol, 15: 113-115. https://doi.org/10.1111/j.1472-765X.1992.tb00740.x

Gordon, G.L.R. y Philips, M.W. 1989. Degradation and utilization of cellulose and straw by three different anaerobic fungi from the ovine rumen. Appl Environ Microbiol, 55: 1703-1710. https://doi.org/10.1128/AEM.55.7.1703-1710.1989

Hébraud, M. y Fèvre, M. 1988. Characterization of glycosides and polysaccharide hydrolases secreted by the rumen anaerobic fungi Neocallimastix frontalis, Sphaeromonas comunis and Piromyces comunis. J Gen Microbiol, 134: 1123-1129. https://doi.org/10.1099/00221287-134-5-1123

Ho, Y.W., Wong, M.V.L., Abdullan N., Kudo H., y Jalaludin, S. 1996. Fermentation activities of some new species of anaerobic rumen fungi from Malaysia. J Gen Appl Microbiol, 42: 51-59. https://doi.org/10.2323/jgam.42.51

Hodrova, B., Kopecny, J. y Kas, J. 1998. Cellulolytic enzymes of rumen anaerobic fungi Orpinomyces joyonii and Caecomyces communis. Res Microbiol, 149: 417-427. https://doi.org/10.1016/S0923-2508(98)80324-0

Holdeman, L. V., Cato, E. P. y More, W. E. C. 1977. Chromatographic procedures for analysis of acid and alcohol products. Anaerobic Laboratory Manual, VPI Press, pp 134-178.

Joblin, K. N. y Naylor, G. E. 1989. Fermentation of woods by rumen anaerobic fungi. FEMS Microbiol Lett, 65: 111-122. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1989.tb03608.x

Kopecny, J. y Hodrová, B. 1995. Pectinolytic enzymes of anaerobic fungi. Lett Appl Microbiol, 20: 312-316. https://doi.org/10.1111/j.1472-765X.1995.tb00453.x

Lindner C., Stulke J. y Hecker, M. 1994. Regulation of xylanolytic enzymes in Bacillus subtilis. Microbiol, 140: 753-757. https://doi.org/10.1099/00221287-140-4-753

Lowe S.E., Theodorou M.K. y Trinci A. P.J. 1987. Cellulases and xylanase of an anaerobic rumen fungus grown on wheat straw, wheat straw holocellulose, cellulose and xylan. Appl Environ Microbiol, 53: 1216-1223. https://doi.org/10.1128/AEM.53.6.1216-1223.1987

Lowe, S.E, Theodorou M.K., Trinci A.P.J. y Hespell, R.B. 1985. Growth of anaerobic rumen fungi on defined and semi-defined media lacking rumen fluid, J Gen Microbiol, 131: 2225-2229. https://doi.org/10.1099/00221287-131-9-2225

Lowry, O.H., Rosebrough, W.J., Farr, A.L. y Randall, R.J. 1951. Protein measurement with the Folin-phenol reagent. J Biol Chem, 193: 265-275.

Lozano, A.M. 1995. Estudio sobre endopoligalacturonasa y pectinestereasa de Aspergillus niger, Tesis para optar el título de Químico, Facultad de Ciencias, Universidad Nacional de Colombia, Bogotá, Colombia.

Mountfort, D.O. y Asher R.A. 1983. Role of catabolite regulatory mechanisms in control of carbohydrate utilization by the rumen anaerobic fungus Neocallimastix frontalis. Appl Environ Microbiol, 46(6): 1331-1338. https://doi.org/10.1128/AEM.46.6.1331-1338.1983

Mountfort, D.O. y Asher R.A. 1989. Production of xilanase by the ruminal anaerobic fungus Neocallimastix frontalis. Appl Environ Microbiol, 55(4): 1016-1022. https://doi.org/10.1128/AEM.55.4.1016-1022.1989

Orpin, C.G. 1983. The role of ciliate protozoa and fungi in the rumen digestion of plant cell walls. Anim Feed Sci Technol, 10: 121-143. https://doi.org/10.1016/0377-8401(84)90003-8

Rees, E.M.R., Lloyd, D. y Williams A.G. 1998. The effect of differing concentrations of CO2 and O2 on the fermentative metabolism of the rumen fungi Neocallimastix patriciarum and Neocallimastix frontalis L2. Can J Microbiol, 44: 819-824. https://doi.org/10.1139/w98-080

Schuwarz, W. H. 2001. The cellulosome and cellulose degradation by anaerobic bacteria. Appl Microbiol Biotechnol, 56: 634-649. https://doi.org/10.1007/s002530100710

Segura B.G.D., Durand R. y Fevre, M. 1998. Multiplicity and expression of xylanases in the rumen fungus Neocallimastix frontalis. FEMS Microbiol Lett, 164: 47-53. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1998.tb13066.x

Sleat, R. y Mah R.A. 1984. Quantitative method for colorimetric determination of formate in fermentation media. App Environ Microbiol, 47(4): 884-885. https://doi.org/10.1128/AEM.47.4.884-885.1984

Somogy, M. 1952. Notes on sugar determination. J Biol Chem, 195: 19-23.

Srinivasan, K., Murakami, M., Nakashimada, Y. y Nishio, N. 2001. Efficient production of cellulolytic and xylanolytic enzymes by the rumen anaerobic fungus Neocallimastix frontalis in a repeated batch culture. J Bioscience Bioengineering, 91, 2: 153-158. https://doi.org/10.1016/S1389-1723(01)80058-X

Teunissen, M.J., De Kort, G.V., Op Den Camp, H.J. y Huis In 'T Veld, J.H. 1992. Production of cellulolytic and xylanolytic enzymes during growth of the anaerobic fungus Piromyces sp. on different substrates. J Gen Microbiol, 138: 1657-64. https://doi.org/10.1099/00221287-138-8-1657

Tsai, K.P. y Calza, R.A. 1993. Optimization of protein and cellulase secretion in Neocallimastix frontalis EB188. Appl Microbiol Biotechnol, 39: 477-482. https://doi.org/10.1007/BF00205036

Wellman, A. 1997. Descripción de tres hongos ruminales y sus perfiles de crecimiento en sustratos naturales. Tesis para optar el título de Bacterióloga, Facultad de Ciencias, Universidad Colegio Mayor de Cundinamarca.

Williams A.G. y Orpin C.G. 1987. Glycoside hydrolase enzymes present in the zoospore and vegetative growth stages of the rumen fungi Neocallimastix patriciarum, Piromonas communis, and an unidentified isolate, grown on a range of carbohydrates. Can J Microbiol, 33(5): 427-34. https://doi.org/10.1139/m87-072

Williams, A.G., Withers, S.E. y Coleman, G.S. 1984. Glycoside hydrolases of rumen bacteria and protozoa. Curr Microbiol, 10: 287-294. https://doi.org/10.1007/BF01577143

Wood, T.M., Wilson, C.A. y McCrae, S.I. 1995. The cellulase system of the anaerobic rumen fungus Neocallimastix frontalis: studies on the properties of fractions rich in endo-(1-4)--D-glucanase activity. Appl Microbiol Biotechnol, 44: 177-184. https://doi.org/10.1007/BF00164499

Yanke, L.J., Selinger, L. B., Lynn, J.R. y Cheng K.J. 1996. Comparison of the influence of carbon substrate on fibrolytic activities of anaerobic rumen fungi. Anaerobe, 2: 373-378. https://doi.org/10.1006/anae.1996.0047

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.

Métricas

693 | 250




 

Creative Commons License

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0.